Альфа-амілаза, також звана декстриногенною амілазою, викликає неселективний випадковий ендогідроліз α-(1 → 4) зв'язків в амілозі та амілопектині. Ця амілаза виробляє мальтозу, мальтотріозу та вищі олігосахариди з амілози, а також мальтозу, глюкозу та, крім того, граничні декстрини з амілопектину.

α-амілази (EC 3.2. 1.1) – це ферменти, які каталізує гідроліз внутрішніх α-1,4-глікозидних зв'язків у крохмалі в низькомолекулярних продуктах, таких як одиниці глюкози, мальтози та мальтотріози (29, 42, 66).

Амілази розщеплюють крохмаль на більш дрібні молекули, зрештою утворюючи мальтозу, яка, у свою чергу, розщеплюється мальтазою на дві молекули глюкози.

Альфа-амілаза, яка в основному міститься в слині та підшлунковій залозі (Stiefel and Keller, 1973), допомагає розпочати хімічний процес розщеплення вуглеводів шляхом гідролізу глікозидних зв’язків у крохмалі та пов’язаних із ним субстратних полісахаридах, перетворюючи їх на олігосахариди та прості засвоювані цукри.

Щоб кількісно визначити активність амілази у зразках слини, ми збираємося виміряти швидкість, з якою субстрат (крохмаль) реагує. Йод легко реагує з крохмалем, утворюючи фіолетовий колір. За допомогою спектрофотометра кількісно визначимо інтенсивність фіолетового кольору.

Активність α-амілази є виміряно за допомогою колориметричного методу з реактивом 3,5-динітросаліцилової кислоти (DNS). У цьому методі крохмаль під дією α-амілази перетворюється на мальтозу. Вивільнення мальтози з крохмалю визначається відновленням 3,5-динітросаліцилової кислоти.