У людини каталаза та GPx є високоактивними в еритроцитах (56), і нормальна активність каталази становить ~110 000 одиниць/мл (57), що в 100 разів перевищує кількість, яка використовується для реверсії тіопроніну в цьому дослідженні.

Ізоелектричний рН каталази становить 5,5; однак фермент стабільний у широкому діапазоні рН між 5 і 10. Фермент втрачає активність поза цим діапазоном pH. Молочна каталаза – гемовий білок з молекулярною масою 200 кДа. Нагрівання при 70°С протягом 1 год при рН 7,0 викликає повну інактивацію.

Очищена каталаза має оптимальну температуру активності при 40 градусів C, тоді як він стабільний від 0 градусів до 50 градусів C. Що стосується pH, фермент має оптимальну активність при pH 7,0 і стабільний в діапазоні pH 6-8.

Каталаза – це фермент, який перетворює перекис водню на воду і кисень. Тест простий у виконанні; бактерії просто змішуються з H2O2. Якщо з’являються бульбашки (через утворення кисню), це означає, що бактерії каталазопозитивні. Якщо бульбашки не з’являються, бактерії каталазонегативні.

Оптимальний pH для каталази людини становить приблизно 7і має досить широкий максимум: швидкість реакції помітно не змінюється між pH 6,8 і 7,5. Оптимум pH для інших каталаз коливається від 4 до 11 залежно від виду. Оптимальна температура також залежить від виду.

Тест на каталазу використовується для відрізнити стафілококи (каталазопозитивні) від стрептококів (каталазонегативні). Фермент каталаза виробляється бактеріями, які дихають за допомогою кисню, і захищає їх від токсичних побічних продуктів метаболізму кисню.

Знайдено в організмах, які живуть у присутності кисню, каталази запобігає накопиченню та захищає клітинні органели та тканини від пошкодження перекисом, який безперервно виробляється численними метаболічними реакціями.У ссавців каталаза міститься переважно в печінці.