У (A) білкова структура GPER або GPR30 утворюється шляхом сім трансмембранних α-спіральних ділянок, чотири позаклітинних і чотири цитозольних сегменти. Він має специфічний сайт зв’язування для E2 у позаклітинній частині, спорідненість якого нижча, ніж ER.
FGFR
| Молекулярна маса | 91,8 кДа | 87,7 кДа |
| Структурні дані | 822 аа | 806 аа |
| Ізоформи | 18 | 3 |
| види | Людина Миша Щур Курка Ксенопус | Людська миша |
| Організація домену | 3 Ig-подібні домени С2-типу Домен протеїнкінази | 3 Ig-подібні домени С2-типу Домен протеїнкінази |
Від 160 кДа до 250 кДа 6.2. 1. Структурний поліморфізм: молекулярно-масові варіанти. Білок CR1 має чотири відомі алотипові варіанти, що відрізняються за розміром від Mr від 160 кДа до 250 кДа (Dykman et al., 1983, Dykman et al., 1984, Dykman et al., 1985).');})();(function(){window.jsl.dh('kz7XZtGcOf_51sQP_8OUmAU__45','
Огляд зв’язаних з білком G рецепторів (GPCR)
| Інші імена | G-протеїн-зв'язана рецепторна кіназа 5 | Рецепторна кіназа G-протеїну 7 |
| Молекулярна маса (кДа) | 66 кДа | 64 кДа |
| Структурні дані | 590 аа | 553 аа |
| Ізоформи | Невідомо | Невідомо |
| види | Ссавці Drosophila (1 гомолог GRK4/5/6) C. elegans (1 гомолог GRK4/5/6) | Більшість ссавців (крім миші) |
GPER стимулює сигнальний шлях AMPK, який підвищує активність аденілілциклази (AC), щоб стимулювати сигнальний шлях протеїнкінази A (PKA), активований цАМФ, який пригнічує ERK. GPER також знижує фосфорилювання, ядерну локалізацію та транскрипційну активність шляху NF-κB.
У серцево-судинній системі фізіологічні функції GPER включають регуляція артеріального тиску, ангіогенезу, скоротливості міокарда та пригнічення запалення11. Активація GPER призводить до гострої вазодилатації артерій людини, свині, щура та миші91,92,93.